Enzim dan Metabolisme Kelas XII

I.Enzim dan Metabolisme

A.PENGERTIAN METABOLISME

u  Metabolisme adalah reaksi-reaksi kimiawi untuk mengubah zat-zat yang menghasilkan energy maupun memerlukan energy yang terjadi didalam sel tubuh.

Metabolisme dibedakan menjadi dua macam;

1. KATABOLISME

u  Reaksi penguraian senyawa-senyawa kompleks menjadi senyawa-senyawa yang lebih sederhana dan menghasilkan energy (eksergonik).

u  Contoh senyawa karbohidrat,lemak dan protein.

2. ANABOLISME

Ø  Reaksi penyusunan dari senyawa sederhana menjadi senyawa yang lebih kompleks dan memerlukan energy (endergonic)

B.ENZIM

u  Proses metabolisme melibatkan enzim dan ATP (Adenosin triphosphate).

u  Dalam Bahasa Yunani  (en=dalam, zyme=ragi).

u  Senyawa protein yang dihasilkan oleh mahluk hidup yang fungsinya sebagai biokatalisator.

u  Meningkatkan laju reaksi metabolisme tapi tidak ikut bereaksi.

u  Substrat merupakan zat yang dipengaruhi oleh enzim.

u  Hasil reaksinya disebut produk.

Berdasarkan tempat kerjanya enzim dibedakan menjadi dua;

1. Enzim Intraseluler

      Enzim yang bekerja didalam sel. Contoh enzim katalase yang menguraikan  senyawa hydrogen           peroksida (racun)  menjadi senyawa hydrogen dan oksigen

2.  Enzim ekstraseluler

     adalah enzim yang bekerja            di luar sel. Contoh enzim                              pencernaan yang           disekresikan oleh organ pencernaan.

Komponen penyusun enzim, terdiri atas:

1. Apoenzim (protein)

Bersifat labil (mdah berubah) dan dipengaruhi oleh suhu dan pH

2. Gugus protestik (non protein)

Berupa senyawa organic dan  ion anorganik. Gugus protestik dari ion     anorganik disebut kofaktor, misal ;kalsium,klor dan natrium.Kofaktor berfungsi sebagai katalis berfungsi untuk meningkatkan fungsi   enzim. Koenzim merupakan gugus protestik dari senyawa organic,contoh; vitamin B1 (tiamin), Vitamin H (bitin).Fungsi koenzim untuk memindahkan gugus kimia, atom dan electron dari satu enzim ke enzim lainnya.

Sifat Enzim;

u  Menggumpal jika dipanaskan. Suhu yang panas akan mengubah struktur enzim

u  Hanya bekerja pada substrat tertentu

u  Sebagai katalis akan mempercepat terjadinya reaksi

u  Dapat digunakan berulang kali, tapi dapat rusak sehingga harus diganti

u  Dibutuhkan dalam jumlah sedikt

u  Dapat bekerja bolak balik atau dua arah

Cara Kerja Enzim;

q  Enzim meningkatkan laju reaksi kimia dengan menurunkan energy aktivasi

q  Energi aktivasi adalah energy minimum yang dibutuhkan agar reaksi kimia terjadi.

q  Energi aktivasi yang besar menyebabkan rintangan terjadinya reaksi.

q  Suhu tinggi akan mematikan sel

q  Enzim membantu reaksi berlangsung tanpa mematikan sel

Teori Cara kerja enzim, ada dua;

1. TEORI GEMBOK DENGAN ANAK KUNCI (LOCK AND KEY THEORY)

u  Bentuk sisi aktif enzim sangat spesifik sehingga substrat harus mempunyai bentuk molekul tertentu yang sesuai. Enzim akan bergabung dengan substrat membentuk ikatan kompleks ibarat sebuah gembok dengan anak anak kuncinya. Tetapi, jika bentuk sisi aktif enzim dengan substrat tidak cocok, tidak akan terjadi ikatan kompleks.

u  Dalam ikatan kompleks, substrat akan bereaksi dengan energi aktivasi (EA) yang rendah. Setelah terjadi reaksi dan terbentuk produk maka enzim akan terbebaskan. Pada saat sisi aktif enzim sudah kosong kembali tetapi masih tersedia molekul substrar lainnya, akan terjadi ikatan dan reaksi kembali, dan seterusnya.

Gambar.1. Anak Gembok Dengan Anak Kunci

http://www.ebiologi.net/2016/01/cara-kerja-enzim-menurut-teori-lock-and.html

2. TEORI KECOCOKAN INDUKSI (INDUCED FIT  THEORY)

Ø     Enzim memiliki bentuk sisi aktif yang fleksibel (tidak kaku).
Pada saat substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif enzim akan termodifikasi melingkupi substrat sehingga terbentuk ikatan kompleks antara enzim dengan substrat.
Setelah produk terlepas maka sisi aktif enzim akan kembali seperti semula. Jika masih ada substrat yang lain maka akan terjadi ikatan kompleks kembali dan seterusnya.

Gambar.2.Teori Kecocokan Induksi

http://bionce-bioscience.blogspot.com/p/bab-2.html

Berdasarkan sifat ikatannya, inhibitor dapat dibedakan menjadi 2 jenis sebagai berikut:

1. INHIBITOR IRREVERSIBLE

u  Jika inhibitor berikatan dengan sisi aktif enzim secara kovalen, sehingga memiliki ikatan yang kuat dan tidak dapat terlepas. Hal tersebut mengakibatkan enzim menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula.

u  Contoh inhibitor irreversible adalah PMSF (Poly Methyl Sulfonil Fluoride). PMSF dapat berikatan kovalen dengan kompleks enzim. PMSF biasanya digunakan dalam kelarutan protein untuk menonaktifkan protease yang mencerna protein.

2. INHIBITOR REVERSIBLE

u  Jika inhibitor berikatan dengan enzim secara lemah. Artinya, inhibitor dapat terlepas kembali dari enzim sehingga enzim dapat kembali aktif seperti semula.

u  Contoh inhibitor reversible adalah EDTA (Ethylenediaminetetraacetic acid). EDTA atau asam kompleks merupakan senyawa inhibitor bagi enzim golongan protease logam karena kemampuannya dalam mengelat ion logam.

Inhibitor reversible dapat dibedakan menjadi 2 macam yaitu inhibitor reversible kompetitif dan inhibitor reversible nonkompetitif.

1  )      Inhibitor reversible

u  Inhibitor reversible kompetitif menempati sisi aktif enzim dengan cara bersaing dengan substrat. Penghambatan ini dapat dihilangkan dengan cara menambah jumlah konsentrasi substrat sehingga jumlah substrar akan lebih banyak daripada jumlah inhibitor. Contohnya gas sianida yang bersaing dengan oksigen untuk dapat berikatan dengan hemoglobin (Hb). jika jumlah oksigen diperbanyak, sianida yang merupakan inhibitor akan salah bersaing dengan oksigen (O2) sebagai substrat.

u  Inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks enzim-substrat. 

2. INHIBITOR REVERSIBLE NONKOMPETITIF

1. Inhibitor reversible nonkompetitif tidak bersaing secara langsung dengan substrat untuk menempati sisi enzim, tetapi akan menempati bagian lain dari enzim. Interaksi ini akan menyebabkan bagian lain dari enzim. Interaksi ini akan menyebabkan molekul enzim mengubah bentuknya sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak reseptif atau tidak dapat menerima substrat. Akibatnya, enzim menjadi kurang efektif dalam mengatalisis perubahan substrat menjadi produk. Contohnya antibiotik penisilin yang membatasi sisi aktif enzim-enzim pada bakteri untuk membentuk dinding sel.
2. Inhibitor non-kompetitif dapat melekat pada sisi enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan membentuk kompleks enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim, sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak dapat berikatan dengan enzim tersebut.

Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim

q  Suhu
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan energi kinetik dari molekul sehingga menyebabkan jumlah tabrakan diantara molekul-molekul meningkat.

Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.

Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.

q  Nilai pH
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.

Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.

Gambar.3.Hubungan PH dengan Enzim

https://biologigonz.blogspot.com/2015/10/soal-biologi-ukg-2015.html

q  Konsentrasi Substrat
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.

Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.

q  Konsentrasi Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.

q  Aktivator & Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah berikatan dengan substrat. 

DAFTAR PUSTAKA

Gaman, P.M & K.B. Sherrington, 1994, Ilmu Pangan, Pengantar Ilmu Pangan,  Nutrisi dan Mikrobiologi ,Universitas Gadjah Mada press. Yogyakarta.

           

Wirahadikusumah, M. 1989, Biokimia   protein, enzim, dan asam nukleat , Institut Teknologi Bandung. Bandung.

Kartasapoetra,A.G, 1994, Teknologi Penanganan Pasca Panen, Rineka Cipta.  Jakarta.

Pujiyanti, Sri, 2007, Menjelajah Dunia Biologi , Platinum. Jakarta.