Selasa, 14 Agustus 2018
Minggu, 12 Agustus 2018
Lembar Kegiatan Struktur Tumbuhan
A. Judul
Struktur
Tubuh Tumbuhan dan Fungsinya
B. Tujuan
Mengamati struktur
tumbuhan dan fungsinya.
C. Alat
& Bahan
i)Alat tulis
ii)5 jenis bunga
yang berbeda
iii)Silet
D. Cara
Kerja
1. Amati,
gambar, dan beri keterangan bagian-bagian bunga yang sudah disiapkan.
2. Catat
hasil pengamatan ke tabel pengamatan.
3. Dengan
menggunakan silet, belahlah putik secara membujur.
4. Amati,
gambar, dan berilah keterangan bakal buah dan bakal biji yang terlihat
E. Hasil
Pengamatan
Tabel
pengamatan
No
|
Nama
Bunga
|
Bagian
Bunga
|
|||
Kelopak
|
Mahkota
|
Putik
|
Benang
Sari
|
||
1
|
|||||
2
|
|||||
3
|
|||||
4
|
|||||
5
|
|||||
|
NO
|
Nama Daun
|
Tulang Daun
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
F. Pertanyaan
1. Jaringan
apa sajakah yang menyusun akar, batang, dan daun ? Apakah fungsi tiap jaringan
tersebut ?
2. Apa
perbedaan akar, batang, dan daun pada tanaman jagung (monokotil) dengan kacang
tanah (dikotil) ?
3. Mengapa
batang pohon alpuket bisa membesar, sedangkan pohon kelapa tidak bisat ?
4. Disebut
bunga apakah bunga yang memiliki putik dan benang sari ?
5. Berfungsi
sebagai apakah:
a) Kelopak
bunga dan mahkota bunga
b) Benang
sari dan putik
6. Jelaskan kesimpulan dari percobaan ini ?
Sabtu, 11 Agustus 2018
Jumat, 10 Agustus 2018
Katabolisme Karbohidrat
II. KATABOLISME KARBOHIDRAT
ü Proses penguraian atau pemecahan
karbohidrat untuk menghasilkan energy dalam bentuk ATP.
ü Terjadi didalam sel disebut dengan
respirasi internal (respirasi sel).
A.RESPIRASI AEROB
• Respirasi aerob adalah peristiwa
pembakaran zat makanan menggunakan oksigen dari pernapasan untuk menghasilkan
energi dalam bentuk ATP. Selanjutnya, ATP digunakan untuk memenuhi proses hidup
yang selalu memerlukan energi.
• Respirasi aerob disebut juga
pernapasan, dan terjadi di paru-paru. Sedangkan, pada tingkat sel respirasi
terjadi pada organel mitokondria. Secara sederhana, reaksi respirasi adalah
sebagai berikut:
• Bila bahan baku respirasi aerob
berupa glukosa (heksosa) maka reaksi keseluruhan respirasi adalah:
C6H12O6 + 6O2 → 6H2O + 6CO2 + 686 kal
Reaksi respirasi aerobik dibedakan menjadi tiga tahapan yaitu
glikolisis, dekarboksilasi oksidatif dan daur Krebs, serta rantai transportasi
elektron respirasi dengan fosforilasi oksidatif.
1.
GLIKOLISIS
q Glikolisis adalah rangkaian reaksi
kimia penguraian glukosa (yang memiliki 6 atom C) menjadi asam piruvat (senyawa
yang memiliki 3 atom C), NADH, dan ATP.
q NADH (Nikotinamida Adenina
Dinukleotida Hidrogen) adalah koenzim yang mengikat elektron (H), sehingga
disebut sumber elektron berenergi tinggi.
q ATP (adenosin trifosfat) merupakan
senyawa berenergi tinggi. Setiap pelepasan gugus fosfatnya menghasilkan energi.
q Glikolisis memiliki sifat-sifat,
antara lain: glikolisis dapat berlangsung secara aerob maupun anaerob,
q Glikolisis melibatkan enzim ATP dan
ADP, serta peranan ATP dan ADP pada glikolisis adalah memindahkan (mentransfer)
fosfat dari molekul yang satu ke molekul yang lain.
q Setiap 1 molekul glukosa menghasilkan
2 molekul asam piruvat, 2 molekul NADH (nikotinamide adenine dinucleotide), 2
molekul ATP dan 2 molekul H2O.
Tahapan Glikolisis
Ada 10 langkah dalam tahapan glikolisis, yaitu:
1)Fosforilasi
Glukosa
ü Tahap
pertama adalah fosforilasi glukosa (penambahan gugus fosfat). Terjadi pemindahan gugus fosfat dari ATP ke glukosa
pada atom C nomor 6 sehingga membentuk
glukosa 6 fosfat. Diperoleh energy bebas dari penguraian ATP menjadi ADP dengan bantuan enzim heksokinase.
ü Reaksi
keseluruhan dapat diringkas sebagai berikut:
ü Glukosa
(C6H12O6) + + ATP heksokinase → Glukosa 6-Fosfat (C6H11O6P1) + ADP
2) Glukosa 6-fosfat
akan diubah menjadi fruktosa 6-fosfat yang dikatalisis oleh enzim fosfohexosa
isomerase.
3)Fruktosa 6-fosfat
akan diubah menjadi fruktosa 1,6-bifosfat, reaksi ini dikatalisis oleh enzim fosfofruktokinase. Dalam reaksi ini dibutuhkan
energi dari ATP.
4)Fruktosa
1,6-bifosfat (6 atom C) akan dipecah menjadi gliseraldehida 3-fosfat (3 atom C)
dan dihidroksi aseton fosfat (3 atom C). Reaksi tersebut dikatalisis oleh enzim
aldolase.
5) Satu molekul
dihidroksi aseton fosfat yang terbentuk akan diubah menjadi gliseraldehida
3-fosfat oleh enzim triosa fosfat isomerase. Enzim tersebut bekerja
bolak-balik, artinya dapat pula mengubah gliseraldehida 3-fosfat menjadi
dihdroksi aseton fosfat.
6) Gliseraldehida 3-fosfat
kemudian akan diubah menjadi 1,3-bifosfogliserat oleh enzim gliseraldehida
3-fosfat dehidrogenase. Pada reaksi ini akan terbentuk NADH.
7) 1,3 bifosfogliserat
akan diubah menjadi 3-fosfogliserat oleh enzim fosfogliserat kinase. Para reaaksi ini akan dilepaskan energi dalam
bentuk ATP.
8) 3-fosfogliserat akan diubah
menjadi 2-fosfogliserat oleh enzim fosfogliserat mutase.
9) 2-fosfogliserat akan diubah
menjadi fosfoenol piruvat oleh enzim enolase.
10) Fosfoenolpiruvat
akan diubah menjadi piruvat yang dikatalisis oleh enzim piruvat kinase. Dalam
tahap ini juga dihasilkan energi dalam bentuk ATP.

Gambar 1. Glikolisis
http://www.generasibiologi.com/2017/07/pengertian-tahapan-reaksi-metabolisme-katabolisme-karbohidrat.html
- Tahapan memerlukan energi (langkah 1-3). Urutannya yakni glukosa ➡ glukosa-6 fosfat ➡ fruktosa-6 fosfat ➡ fruktosa 1,6 fosfat. Pada tahapan ini terdapat dua kali penambahan fosfat (P) yang berasar dari ATP. Perhatikan letak fosfat di gugus karbon untuk mempermudah menghafalkannya.
- Tahapan pemecahan atom karbon / lisis (Langkah 4). Urutannya adalah fruktosa 1,6 fosfat ➡ fosfogliseraldehid (PGA). Pada langkah ini atom karbon yang semula berjumlah 6 dipecah menjadi dua sehingga masing-masing menjadi senyawa dengan 3 karbon.
- Tahapan pelepasan energi (Langkah 5-9). Pada tahapan ini terjadi pelepasan energi berupa ATP. Kunci penting disini dimulai dari Fosfogliseraldehid terjadi penambahan fosfat anorganik dan menghasilkan NADH. Fosfogliresaldehid diubah menjadi 1,3 fosfogliserat yang memiliki dua fosfat. Ketika kedua fosfat tersebut dilepaskan, maka akan membentuk energi ATP.
Mengubah asam piruvat yang beratom 3 C menjadi senyawa baru yang beratom C dua buah, menjadi asetil koenzim-A (asetil ko-A) ber atom 2 c.
Reaksi dekarboksilasi oksidatif ini (disingkat DO) sering juga disebut sebagai tahap persiapan untuk masuk ke siklus Krebs. Reaksi DO berlangsung di intermembran mitokondria.
Hasil 2 asetil ko-A, 2 NADH dan 2 Co2

Gambar.2.Dekarboksilasi Oksidatif
http://www.generasibiologi.com/2017/07/pengertian-tahapan-reaksi-metabolisme-katabolisme-karbohidrat.html
ü Asetil-KoA yang telah terbentuk akan
menjadi bahan baku pada siklus selanjutnya, yaitu siklus Krebs. Oleh karena
itu, Asetil Ko-A disebut senyawa intemediate atau senyawa antara. Siklus Krebs
terjadi di matriks mitokondria dan disebut juga siklus asam trikarboksilat. Hal
ini disebabkan siklus Krebs tersebut menghasilkan senyawa yang mempunyai 3
gugus karboksil, seperti asam sitrat dan asam isositrat.
ü Asetil koenzim A hasil dekarboksilasi
oksidatifmemasuki
matriks mitokondria untuk
bergabung dengan asam oksaloasetat dalam siklus Krebs, membentuk asam sitrat.
Demikian seterusnya, asam sitrat membentuk bermacam-macam zat
dan akhirnya membentuk asam oksaloasetat lagi.
- Hasil siklus krebs 6 NADH,2 2FADH2, 2 ATP dan 4 co2
Berikut ini tahapan-tahapan dari 1 kali siklus Krebs:
- Asetil
Ko-A (2 atom C) menambahkan atom C pada oksaloasetat (4 atom C) sehingga
dihasilkan asam sitrat (6 atom C).
- Sitrat
menjadi isositrat (6 atom C) dengan melepas H2O dan
menerima H2O kembali.
- Isositrat
melepaskan CO2 sehingga terbentuk - ketoglutarat
(5 atom C).
- α-ketoglutarat
melepaskan CO2. NAD+ sebagai akseptor atau
penerima elektron) untuk membentuk NADH dan
menghasilkan suksinil Ko-A (4 atom C).
- Terjadi
fosforilasi tingkat substrat pada pembentukan GTP
(guanosin trifosfat) dan terbentuk suksinat (4 atom C).
- Pembentukan
fumarat (4 atom C) melalui pelepasan FADH2.
- Fumarat
terhidrolisis (mengikat 1 molekul H2O) sehingga
membentuk malat (4 atom C).
- Pembentukan
oksaloasetat (4 atom C) melalui pelepasan NADH.

Gambar.3.Siklus Krebs
http://www.nafiun.com/2012/11/siklus-krebs.html
4. Rantai transport electron
v Transfer elektron atau transpor
elektron merupakan proses produksi ATP (energi) dari NADH dan FADH2 yang
dihasilkan dalam glikolisis, dekarboksilasi oksidatif, dan siklus krebs.
Transfer elektron terjadi di membran dalam mitokondria (krista), yang dibantu
oleh kelompok-kelompok protein yang terdapat pada membran tersebut
v Pada membran dalam mitokondria
terdapat komplek protein I, komplek protein II, ubiquinon (Q), komplek protein
III, sitokrom c (cyt c), dan komplek protein IV. Elektron akan ditransfer ke
masing-masing protein tersebut untuk membentuk ATP. Sedangkan molekul O2 akan
berperan sebagai penerima elekron terakhir yang nantinya akan berubah menjadi H2O.
ATP akan dihasilkan oleh enzim ATP sintase melalui proses yang disebut
kemiosmosis.
Tahapan transfer elektron adalah
sebagai berikut.
- NADH akan melepaskan elektronnya (e-)
kepada komplek protein I. Peristiwa ini membebaskan energi yang memicu
dipompanya H+ dari matriks mitokondria menuju ruang antar
membran. NADH yang telah kehilangan elektron akan berubah menjadi NAD+.
- Elektron akan diteruskan kepada ubiquinon.
- Kemudian elektron diteruskan pada komplek
protein III. Hal ini akan memicu dipompanya H+ keluar
menuju ruang antar membran.
- Elektron akan diteruskan kepada sitokrom c.
- Elektron akan diteruskan kepada komplek protein
IV. Hal ini juga akan memicu dipompanya H+ keluar
menuju ruang antar membran.
- Elektron kemudian akan diterima oleh molekul
oksigen, yang kemudian berikatan dengan 2 ion H+ membentuk
H2O.
- Bila dihitung, transfer elektron dari
bermacam-macam protein tadi memicu dipompanya 3 H+ keluar
menuju ruang antar membran. H+ atau proton tersebut
akan kembali menuju matriks mitokondria melalui enzim yang disebut ATP
sintase.
- Lewatnya H+ pada ATP sintase
akan memicu enzim tersebut membentuk ATP secara bersamaan. Karena terdapat
3 H+ yang masuk kembali ke dalam matriks, maka
terbentuklah 3 molekul ATP.
- Proses pembentukan ATP oleh enzim ATP sintase
tersebut dinamakan dengan kemiosmosis.

Gambar.4.Transport Elektron
https://www.edubio.info/2015/08/proses-dan-tahapan-transfer-elektron.html
Bagaimana dengan
elektron yang berasal dari FADH2 ?
• FADH2 akan
mentransfer elektronnya bukan kepada komplek protein I, namun pada komplek
protein II. Transfer pada komplek protein II tidak memicu dipompanya H+ keluar
menuju ruang antar membran. Setelah dari komplek protein II, elektron akan
ditangkap oleh ubiquinon dan proses selanjutnya sama dengan transfer elektron
dari NADH. Jadi pada transfer elektron yang berasal dari FADH2 ,
hanya terjadi 2 kali pemompaan H+ keluar menuju ruang
antar mebran. Oleh sebab itu dalam proses kemiosmosis hanya terbentuk 2 molekul
ATP saja.
Jadi kesimpulannya adalah:
- Transfer elektron merupakan tahapan terakhir dari respirasi aerob yang nantinya akan menghasilkan ATP dan H2O sebagai hasil akhirnya. Dalam transfer elektron, oksigen berperan sebagai penerima elektron terakhir yang nantinya akan membentuk H2O yang akan dikeluarkan dari sel.
- Disebut dengan transfer elektron karena dalam prosesnya terjadi transfer elektron dari satu protein ke protein yang lain. Elektron yang ditransfer berasal dari NADH dan FADH2 yang telah terbentuk sebelumnya. Elektron akan ditransfer dari tingkat energi tinggi menuju tingkat energi yang lebih rendah sehingga akan melepaskan energi yang akan digunakan untuk membentuk ATP.
- Pada membran dalam mitokondria terdapat komplek protein I, komplek protein II, ubiquinon (Q), komplek protein III, sitokrom c (cyt c), dan komplek protein IV. Elektron akan ditransfer ke masing-masing protein tersebut untuk membentuk ATP. Sedangkan molekul O2 akan berperan sebagai penerima elekron terakhir yang nantinya akan berubah menjadi H2O. ATP akan dihasilkan oleh enzim ATP sintase melalui proses yang disebut kemiosmosis.
Enzim dan Metabolisme Kelas XII
I.Enzim dan
Metabolisme
A.PENGERTIAN
METABOLISME
u Metabolisme
adalah reaksi-reaksi kimiawi untuk mengubah zat-zat yang menghasilkan energy
maupun memerlukan energy yang terjadi didalam sel tubuh.
Metabolisme dibedakan menjadi dua macam;
1. KATABOLISME
u Reaksi
penguraian senyawa-senyawa kompleks menjadi senyawa-senyawa yang lebih
sederhana dan menghasilkan energy (eksergonik).
u Contoh
senyawa karbohidrat,lemak dan protein.
2. ANABOLISME
Ø Reaksi
penyusunan dari senyawa sederhana menjadi senyawa yang lebih kompleks dan
memerlukan energy (endergonic)
B.ENZIM
u Proses
metabolisme melibatkan enzim dan ATP (Adenosin triphosphate).
u Dalam
Bahasa Yunani (en=dalam, zyme=ragi).
u Senyawa
protein yang dihasilkan oleh mahluk hidup yang fungsinya sebagai
biokatalisator.
u Meningkatkan
laju reaksi metabolisme tapi tidak ikut bereaksi.
u Substrat
merupakan zat yang dipengaruhi oleh enzim.
u Hasil
reaksinya disebut produk.
Berdasarkan tempat kerjanya enzim dibedakan menjadi dua;
1. Enzim Intraseluler
Enzim
yang bekerja didalam sel. Contoh enzim katalase
yang menguraikan senyawa hydrogen peroksida (racun) menjadi senyawa hydrogen dan oksigen
2. Enzim
ekstraseluler
adalah enzim yang bekerja di luar sel. Contoh enzim pencernaan yang disekresikan oleh organ pencernaan.
Komponen penyusun enzim, terdiri
atas:
1. Apoenzim (protein)
Bersifat labil
(mdah berubah) dan dipengaruhi oleh suhu dan pH
2. Gugus protestik (non protein)
Berupa senyawa
organic dan ion anorganik. Gugus
protestik dari ion anorganik disebut
kofaktor, misal ;kalsium,klor dan natrium.Kofaktor berfungsi sebagai
katalis berfungsi untuk meningkatkan fungsi
enzim. Koenzim merupakan gugus protestik dari senyawa organic,contoh;
vitamin B1 (tiamin), Vitamin H (bitin).Fungsi koenzim untuk memindahkan gugus
kimia, atom dan electron dari satu enzim ke enzim lainnya.
Sifat Enzim;
u Menggumpal
jika dipanaskan. Suhu yang panas akan mengubah struktur enzim
u Hanya
bekerja pada substrat tertentu
u Sebagai
katalis akan mempercepat terjadinya reaksi
u Dapat
digunakan berulang kali, tapi dapat rusak sehingga harus diganti
u Dibutuhkan
dalam jumlah sedikt
u Dapat
bekerja bolak balik atau dua arah
Cara Kerja Enzim;
q
Enzim meningkatkan laju reaksi kimia dengan
menurunkan energy aktivasi
q
Energi aktivasi adalah energy minimum yang
dibutuhkan agar reaksi kimia terjadi.
q
Energi aktivasi yang besar menyebabkan rintangan
terjadinya reaksi.
q
Suhu tinggi akan mematikan sel
q
Enzim membantu reaksi berlangsung tanpa
mematikan sel
Teori Cara kerja enzim, ada dua;
1. TEORI GEMBOK DENGAN ANAK KUNCI
(LOCK AND KEY THEORY)
u Bentuk
sisi aktif enzim sangat spesifik sehingga substrat harus mempunyai bentuk
molekul tertentu yang sesuai. Enzim akan bergabung dengan substrat membentuk
ikatan kompleks ibarat sebuah gembok dengan anak anak kuncinya. Tetapi, jika
bentuk sisi aktif enzim dengan substrat tidak cocok, tidak akan terjadi ikatan
kompleks.
u Dalam
ikatan kompleks, substrat akan bereaksi dengan energi aktivasi (EA) yang
rendah. Setelah terjadi reaksi dan terbentuk produk maka enzim akan
terbebaskan. Pada saat sisi aktif enzim sudah kosong kembali tetapi masih
tersedia molekul substrar lainnya, akan terjadi ikatan dan reaksi kembali, dan
seterusnya.
Gambar.1. Anak Gembok Dengan Anak Kunci
http://www.ebiologi.net/2016/01/cara-kerja-enzim-menurut-teori-lock-and.html
2. TEORI KECOCOKAN INDUKSI
(INDUCED FIT THEORY)
Ø Enzim
memiliki bentuk sisi aktif yang fleksibel (tidak kaku).
Pada saat substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif enzim akan termodifikasi melingkupi substrat sehingga terbentuk ikatan kompleks antara enzim dengan substrat.
Setelah produk terlepas maka sisi aktif enzim akan kembali seperti semula. Jika masih ada substrat yang lain maka akan terjadi ikatan kompleks kembali dan seterusnya.
Pada saat substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif enzim akan termodifikasi melingkupi substrat sehingga terbentuk ikatan kompleks antara enzim dengan substrat.
Setelah produk terlepas maka sisi aktif enzim akan kembali seperti semula. Jika masih ada substrat yang lain maka akan terjadi ikatan kompleks kembali dan seterusnya.
Gambar.2.Teori Kecocokan Induksi
http://bionce-bioscience.blogspot.com/p/bab-2.html
Berdasarkan sifat ikatannya,
inhibitor dapat dibedakan menjadi 2 jenis sebagai berikut:
1. INHIBITOR IRREVERSIBLE
u Jika
inhibitor berikatan dengan sisi aktif enzim secara kovalen, sehingga memiliki
ikatan yang kuat dan tidak dapat terlepas. Hal tersebut mengakibatkan enzim
menjadi tidak aktif dan tidak dapat kembali seperti semula.
u Contoh
inhibitor irreversible adalah PMSF (Poly Methyl Sulfonil Fluoride). PMSF dapat
berikatan kovalen dengan kompleks enzim. PMSF biasanya digunakan dalam
kelarutan protein untuk menonaktifkan protease yang mencerna protein.
2. INHIBITOR REVERSIBLE
u Jika
inhibitor berikatan dengan enzim secara lemah. Artinya, inhibitor dapat
terlepas kembali dari enzim sehingga enzim dapat kembali aktif seperti semula.
u Contoh
inhibitor reversible adalah EDTA (Ethylenediaminetetraacetic acid). EDTA atau
asam kompleks merupakan senyawa inhibitor bagi enzim golongan protease logam
karena kemampuannya dalam mengelat ion logam.
Inhibitor reversible dapat
dibedakan menjadi 2 macam yaitu inhibitor reversible kompetitif dan inhibitor
reversible nonkompetitif.
1 ) Inhibitor
reversible
u Inhibitor
reversible kompetitif menempati sisi aktif enzim dengan cara bersaing dengan
substrat. Penghambatan ini dapat dihilangkan dengan cara menambah jumlah
konsentrasi substrat sehingga jumlah substrar akan lebih banyak daripada jumlah
inhibitor. Contohnya gas sianida yang bersaing dengan oksigen untuk dapat
berikatan dengan hemoglobin (Hb). jika jumlah oksigen diperbanyak, sianida yang
merupakan inhibitor akan salah bersaing dengan oksigen (O2) sebagai substrat.
u Inhibitor
kompetitif memiliki struktur yang sama dengan molekul substrat, inhibitor ini
melekat pada sisi aktif enzim sehingga menghalangi pembentukan ikatan kompleks
enzim-substrat.
2. INHIBITOR REVERSIBLE
NONKOMPETITIF
- Inhibitor reversible nonkompetitif tidak bersaing
secara langsung dengan substrat untuk menempati sisi enzim, tetapi akan
menempati bagian lain dari enzim. Interaksi ini akan menyebabkan bagian
lain dari enzim. Interaksi ini akan menyebabkan molekul enzim mengubah
bentuknya sehingga sisi aktif enzim menjadi tidak reseptif atau tidak
dapat menerima substrat. Akibatnya, enzim menjadi kurang efektif dalam
mengatalisis perubahan substrat menjadi produk. Contohnya antibiotik
penisilin yang membatasi sisi aktif enzim-enzim pada bakteri untuk
membentuk dinding sel.
- Inhibitor non-kompetitif dapat melekat pada sisi
enzim yang bukan merupakan sisi aktif, dan membentuk kompleks
enzim-inhibitor. Inhibitor ini mengubah bentuk/struktur enzim, sehingga
sisi aktif enzim menjadi tidak berfungsi dan substrat tidak dapat
berikatan dengan enzim tersebut.
Faktor Yang Mempengaruhi Kerja
Enzim
q
Suhu
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan energi kinetik dari molekul sehingga menyebabkan jumlah tabrakan diantara molekul-molekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.
Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.
Semua enzim membutuhkan suhu yang cocok agar dapat bekerja dengan biak. Laju reaksi biokimia meningkat seiring kenaikan suhu. Hal ini karena panas meningkatkan energi kinetik dari molekul sehingga menyebabkan jumlah tabrakan diantara molekul-molekul meningkat.
Sedangkan dalam kondisi suhu rendah, reaksi menjadi lambat karena hanya terdapat sedikit kontak antara substrat dan enzim.
Namun, suhu yang ekstrim juga tidak baik untuk enzim. Di bawah pengaruh suhu yang sangat tinggi, molekul enzim cenderung terdistorsi, sehingga laju reaksi pun jadi menurun. Enzim yang terdenaturasi gagal melaksanakan fungsi normalnya. Dalam tubuh manusia, suhu optimum di mana kebanyakan enzim menjadi sangat aktif berada pada kisaran 35°C sampai 40°C. Ada juga beberapa enzim yang dapat bekerja lebih baik pada suhu yang lebih rendah daripada ini.
q
Nilai pH
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.
Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.
Efisiensi suatu enzim sangat dipengaruhi oleh nilai pH atau derajat keasaman sekitarnya. Ini karena muatan komponen asam amino enzim berubah bersama dengan perubahan nilai pH. Secara umum, kebanyakan enzim tetap stabil dan bekerja baik pada kisaran pH 6 dan 8. Tapi, ada beberapa enzim tertentu yang bekerja dengan baik hanya di lingkungan asam atau basa.
Nilai pH yang menguntungkan bagi enzim tertentu sebenarnya tergantung pada sistem biologis tempat enzim tersebut bekerja. Ketika nilai pH menjadi terlalu tinggi atau terlalu rendah, maka struktur dasar enzim dapat mengalami perubahan. Sehingga sisi aktif enzim tidak dapat mengikat substrat dengan benar, sehingga aktivitas enzim menjadi sangat terpengaruhi. Bahkan enzim dapat sampai benar-benar berhenti berfungsi.
Gambar.3.Hubungan PH dengan Enzim
https://biologigonz.blogspot.com/2015/10/soal-biologi-ukg-2015.html
q Konsentrasi
Substrat
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.
Jelas saja konsentrasi substrat yang lebih tinggi berarti lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim.
Tapi ketika laju enzimatik sudah mencapai maksimum dan enzim sudah dalam kondisi paling aktif, peningkatan konsentrasi substrat tidak akan memberikan perbedaan dalam aktivitas enzim. Dalam kondisi seperti ini, di sisi aktif semua enzim terus terdapat substrat, sehingga tidak ada tempat untuk substrat ekstra.
q Konsentrasi
Enzim
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.
Semakin besar konsentrasi enzim maka kecepatan reaksi akan semakin cepat pula. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi, tentunya selama masih ada substrat yang perlu diubah menjadi produk.
q Aktivator
& Inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah berikatan dengan substrat.
Aktivator merupakan molekul yang membantu enzim agar mudah berikatan dengan substrat.
DAFTAR PUSTAKA
Gaman, P.M & K.B. Sherrington, 1994, Ilmu Pangan, Pengantar Ilmu Pangan, Nutrisi dan Mikrobiologi ,Universitas Gadjah Mada press. Yogyakarta.
Wirahadikusumah, M. 1989, Biokimia protein, enzim, dan asam nukleat , Institut Teknologi Bandung. Bandung.
Kartasapoetra,A.G, 1994, Teknologi Penanganan Pasca Panen, Rineka Cipta. Jakarta.
Pujiyanti, Sri, 2007, Menjelajah Dunia Biologi , Platinum. Jakarta.


